Globulaarinen proteiini ja kuitumaiset proteiinit
Globulaarinen proteiini vs. fibroosi proteiinit
Proteiinit ovat kemiallisia ravinteita, joita tarvitaan kehon eri kudosten rakentamiseen sekä kuluneiden solujen korjaamiseen. Proteiinit luokitellaan kolmeen pääryhmään eli globulaarisiin proteiineihin, kuitumaisiin proteiineihin ja kalvoproteiineihin.
Rakenteen ero
Globulaarinen proteiini on muodoltaan pallomainen ja sillä on omaisuutta muodostaa kolloideja veden kanssa. Se liukenee veteen. Globulaarisia proteiineja kutsutaan myös spheroproteiineiksi niiden muodon vuoksi. Kuituisia proteiineja kutsutaan myös skleroproteiineiksi. Kuituiset proteiinit ovat pitkänomai- sia lankoja olevia rakenteita, ja ne ovat tavallisesti tangon tai langan muodossa. Hemoglobiini on esimerkki globulaarisesta proteiinista, kun taas keratiini, kollageeni ja elastiini ovat kaikki kuituproteiineja. Keratiini löytyy hiuksista, sarveista, kynsistä, höyhenistä jne.
Tärkeä erottamisominaisuus on, että kuitumaiset proteiinit ovat veteen liukenemattomia, heikkoja happoja ja heikkoja emäksiä, mutta ovat liukoisia voimakkaisiin happoihin ja alkaliin, kun taas pallomaiset proteiinit ovat liukoisia veteen, happoihin ja emäksiin. Peptidiketjut ovat sidottuja toisiinsa voimakkaiden molekyylien välisten vetysidosten avulla kuitumaisilla proteiineilla, kun taas globulaarisissa proteiineissa niitä pidetään yhdessä heikoissa molekyylien välisissä vetysidoksissa. Scleroproteiinit eivät denaturoi yhtä helposti kuin pallomaiset proteiinit.
Kuituoproteiineilla on primäärisiä ja toissijaisia rakenteita. Ne koostuvat yhdestä yksiköstä tai rakenteesta, joka toistetaan useita kertoja. Kuituiset proteiinit ovat erittäin resistenttejä entsyymien hajoamiseen ja ovat erittäin vetolujuisia. Globulaariset proteiinit koostuvat paitsi primaarisista, sekundaarisista, mutta myös tertiaarisista ja joskus kvaternäärisistä rakenteista. Globulaariset proteiinit koostuvat suorista sekundaaristen rakenteiden ketjuista, jotka kytkeytyvät äkisti polypeptidiketjuihin ja muuttuvat suuntiin, kun taas kuitumaiset proteiinit koostuvat toistuvista jatkumista yhdestä pienestä yksiköstä, mutta useita kertoja.
Toimintojen ero
Globulaarisilla proteiineilla on useita tehtäviä, koska niitä käytetään muodostamaan entsyymejä, solusignaaleja, aminohappoja, mutta kuitumaiset proteiinit toimivat vain rakenteellisina proteiineina. Globulaariset proteiinit ovat erittäin haaroittuneita tai rullien muotoisia rakenteita ja ovat suurimmaksi osaksi vastuussa elintärkeiden ravinteiden, kuten hapen, kuljettamisesta hemoglobiinin kautta. Globulaariset proteiinit ovat tärkein hemoglobiinin, immunoglobiinien, insuliinin ja maitoproteiinikaseiinin lähde. He osallistuvat myös aminohappojen muodostumiseen, jotka ovat kaikkien proteiinien perusrakennuslohkoja. Niitä tarvitaan kemiallisten sanansaattajien, kuten hormonien muodostumiseen kehossa. Ne ovat välttämättömiä muiden hiukkasten kuljettajien muodostamiseksi kalvon läpi. Myoglobiini on toinen esimerkki globulaarisesta proteiinista, joka on lihasten pääproteiini.
Kuituisia proteiineja tarvitaan kovien rakenteiden, kuten sidekudoksen, jänteiden ja lihaskudosten muodostumiseen. Kollageeni on tärkeä osa kaikkia sidekudoksia. Fibroin on kuituproteiini, jota käytetään silkkiäistoukkien ja hämähäkinpohjien valmistamiseen. Kuituiset proteiinit ovat vastuussa lihasten ja jänteiden liikkeiden tuottamisesta nivelessä.
Yhteenveto:
Kuituiset proteiinit ja globulaariset proteiinit eroavat toisistaan kooltaan, muodoltaan, liukoisuuksiltaan, ulkoasultaan ja toiminnastaan. Kuituiset proteiinit koostuvat yhden yksikön toistamisesta ketjujen muodostamiseksi, jotka toimivat sidekudoksina ja antavat lujuuden ja nivelen liikkuvuuden. Globulaariset proteiinit ovat muodoltaan pallomaisia, ja ne koostuvat pitkäketjuista, joissa on lukuisia oksia ja haaroita, jotka tekevät niistä suuria kuljetusproteiineina. Esimerkkejä kuitumaisista proteiineista ovat kollageeni, elastiini, keratiini, silkki jne. Esimerkkejä globulaarisesta proteiinista ovat myoglobiini, hemoglobiini, kaseiini, insuliini jne.